Makromolekula je molekula, ktorá má vysokú molekulovú hmotnosť. Jeho štruktúra je prezentovaná vo forme opakovane sa opakujúcich odkazov. Zvážte vlastnosti takýchto zlúčenín, ich význam pre život živých bytostí.
Vlastnosti kompozície
Biologické makromolekuly sa tvoria zo stoviek tisíc malých východiskových materiálov. Živé organizmy sú charakterizované tromi hlavnými typmi makromolekúl: proteíny, polysacharidy, nukleové kyseliny.
Počiatočnými monomérmi sú pre nich monosacharidy, nukleotidy, aminokyseliny. Takmer 90 percent bunkovej hmoty tvorí makromolekula. V závislosti od sekvencie aminokyselinových zvyškov sa vytvorí špecifická molekula proteínu.
Vysoká molekulová hmotnosť sú tie látky, ktoré majú molárnu hmotnosť väčšiu ako 103 Da.
História výrazu
Kedy sa makromolekula objavila? Tento koncept zaviedol nositeľ Nobelovej ceny za chémiu Hermann Staudinger v roku 1922.
Polymérovú guľu možno vidieť ako zamotanú niť, ktorá vznikla náhodným odvinutímv celej miestnosti s cievkami. Táto cievka systematicky mení svoju konformáciu; toto je priestorová konfigurácia makromolekuly. Je podobná dráhe Brownovho pohybu.
Vytvorenie takejto cievky nastáva v dôsledku skutočnosti, že v určitej vzdialenosti polymérový reťazec "stratí" informáciu o smere. O cievke je možné hovoriť v prípade, keď sú vysokomolekulárne zlúčeniny oveľa dlhšie ako dĺžka štruktúrneho fragmentu.
Globulárna konfigurácia
Makromolekula je hustá konformácia, v ktorej je možné porovnať objemový podiel polyméru s jednotkou. Guľový stav sa realizuje v tých prípadoch, keď vzájomným pôsobením jednotlivých polymérnych jednotiek medzi sebou a vonkajším prostredím dochádza k vzájomnej príťažlivosti.
Kópia štruktúry makromolekuly je tá časť vody, ktorá je súčasťou takejto štruktúry. Je to najbližšie hydratačné prostredie makromolekuly.
Charakteristika molekuly proteínu
Proteínové makromolekuly sú hydrofilné látky. Keď sa suchý proteín rozpustí vo vode, najprv napučí, potom sa pozoruje postupný prechod do roztoku. Počas napučiavania molekuly vody prenikajú do proteínu a spájajú jeho štruktúru s polárnymi skupinami. Tým sa uvoľní husté balenie polypeptidového reťazca. Opuchnutá molekula proteínu sa považuje za spätný roztok. Pri následnej absorpcii molekúl vody sa pozoruje oddelenie molekúl bielkovín od celkovej hmoty aexistuje aj proces rozpustenia.
Napučiavanie molekuly proteínu však nie vo všetkých prípadoch spôsobuje rozpustenie. Napríklad kolagén po absorpcii molekúl vody zostáva v napučanom stave.
Teória hydrátov
Vysokomolekulárne zlúčeniny podľa tejto teórie nielen adsorbujú, ale elektrostaticky viažu molekuly vody s polárnymi fragmentmi bočných radikálov aminokyselín, ktoré majú záporný náboj, ako aj zásadité aminokyseliny, ktoré nesú kladný náboj.
Čiastočne hydratovaná voda je viazaná peptidovými skupinami, ktoré tvoria vodíkové väzby s molekulami vody.
Napríklad polypeptidy, ktoré majú nepolárne postranné skupiny, napučiavajú. Pri väzbe na peptidové skupiny odtláča polypeptidové reťazce od seba. Prítomnosť medzireťazcových mostíkov neumožňuje molekulám proteínov úplne sa odtrhnúť a prejsť do formy roztoku.
Štruktúra makromolekúl sa pri zahrievaní zničí, čo vedie k prerušeniu a uvoľneniu polypeptidových reťazcov.
Vlastnosti želatíny
Chemické zloženie želatíny je podobné kolagénu, s vodou tvorí viskóznu kvapalinu. Medzi charakteristické vlastnosti želatíny patrí jej schopnosť želatínovať.
Tieto typy molekúl sa používajú ako hemostatické látky a látky nahrádzajúce plazmu. Schopnosť želatíny vytvárať gély sa využíva pri výrobe kapsúl vo farmaceutickom priemysle.
Funkcia rozpustnostimakromolekuly
Tieto typy molekúl majú rôznu rozpustnosť vo vode. Je určená zložením aminokyselín. V prítomnosti polárnych aminokyselín v štruktúre sa výrazne zvyšuje schopnosť rozpúšťať sa vo vode.
Túto vlastnosť ovplyvňuje aj zvláštnosť organizácie makromolekuly. Globulárne proteíny majú vyššiu rozpustnosť ako fibrilárne makromolekuly. V priebehu mnohých experimentov bola stanovená závislosť rozpúšťania od vlastností použitého rozpúšťadla.
Primárna štruktúra každej molekuly proteínu je odlišná, čo dáva proteínu individuálne vlastnosti. Prítomnosť krížových väzieb medzi polypeptidovými reťazcami znižuje rozpustnosť.
Primárna štruktúra proteínových molekúl sa tvorí vďaka peptidovým (amidovým) väzbám, pri ich zničení dochádza k denaturácii proteínu.
Vysolenie
Na zvýšenie rozpustnosti proteínových molekúl sa používajú roztoky neutrálnych solí. Napríklad podobným spôsobom sa môže uskutočniť selektívne zrážanie proteínov, môže sa uskutočniť ich frakcionácia. Výsledný počet molekúl závisí od počiatočného zloženia zmesi.
Zvláštnosťou bielkovín, ktoré sa získavajú vysolením, je zachovanie biologických vlastností po úplnom odstránení soli.
Podstatou procesu je odstránenie aniónov a katiónov soli z hydratovaného proteínového obalu, čo zaisťuje stabilitu makromolekuly. Pri použití síranov sa vysolí maximálny počet molekúl bielkovín. Táto metóda sa používa na čistenie a separáciu proteínových makromolekúl, pretože v podstate súsa líšia veľkosťou náboja, parametrami hydratačného obalu. Každý proteín má svoju vlastnú zónu vysolovania, to znamená, že pre ňu musíte vybrať soľ danej koncentrácie.
Aminokyseliny
V súčasnosti je známych asi dvesto aminokyselín, ktoré sú súčasťou proteínových molekúl. V závislosti od štruktúry sú rozdelené do dvoch skupín:
- proteinogénne, ktoré sú súčasťou makromolekúl;
- neproteinogénne, aktívne sa nepodieľa na tvorbe bielkovín.
Vedcom sa podarilo rozlúštiť poradie aminokyselín v mnohých proteínových molekulách živočíšneho a rastlinného pôvodu. Medzi aminokyseliny, ktoré sa pomerne často nachádzajú v zložení proteínových molekúl, si všimneme serín, glycín, leucín, alanín. Každý prírodný biopolymér má svoje vlastné zloženie aminokyselín. Napríklad protamíny obsahujú asi 85 percent arginínu, ale neobsahujú kyslé, cyklické aminokyseliny. Fibroín je proteínová molekula prírodného hodvábu, ktorá obsahuje asi polovicu glycínu. Kolagén obsahuje také vzácne aminokyseliny ako hydroxyprolín, hydroxylyzín, ktoré v iných makromolekulách bielkovín chýbajú.
Zloženie aminokyselín je určené nielen vlastnosťami aminokyselín, ale aj funkciami a účelom proteínových makromolekúl. Ich sekvencia je určená genetickým kódom.
Úrovne štrukturálnej organizácie biopolymérov
Existujú štyri úrovne: primárna, sekundárna, terciárna a tiež kvartérna. Každá štruktúraexistujú charakteristické vlastnosti.
Primárnou štruktúrou proteínových molekúl je lineárny polypeptidový reťazec aminokyselinových zvyškov spojených peptidovými väzbami.
Práve táto štruktúra je najstabilnejšia, pretože obsahuje peptidové kovalentné väzby medzi karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a aminoskupinou inej molekuly.
Sekundárna štruktúra zahŕňa skladanie polypeptidového reťazca pomocou vodíkových väzieb do špirálovej formy.
Terciárny typ biopolyméru sa získava priestorovým balením polypeptidu. Rozdeľujú špirálové a vrstvené formy terciárnych štruktúr.
Guľové proteíny majú eliptický tvar, zatiaľ čo fibrilárne molekuly majú predĺžený tvar.
Ak makromolekula obsahuje iba jeden polypeptidový reťazec, proteín má iba terciárnu štruktúru. Ide napríklad o proteín svalového tkaniva (myoglobín) nevyhnutný na viazanie kyslíka. Niektoré biopolyméry sú vytvorené z niekoľkých polypeptidových reťazcov, z ktorých každý má terciárnu štruktúru. V tomto prípade má makromolekula kvartérnu štruktúru pozostávajúcu z niekoľkých guľôčok spojených do veľkej štruktúry. Hemoglobín možno považovať za jediný kvartérny proteín, ktorý obsahuje asi 8 percent histidínu. Práve on je aktívnym intracelulárnym pufrom v erytrocytoch, ktorý umožňuje udržiavať stabilnú hodnotu pH krvi.
Nukleové kyseliny
Sú to makromolekulárne zlúčeniny, ktoré sú tvorené fragmentminukleotidy. RNA a DNA sa nachádzajú vo všetkých živých bunkách, vykonávajú funkciu ukladania, prenosu a tiež implementácie dedičných informácií. Nukleotidy pôsobia ako monoméry. Každý z nich obsahuje zvyšok dusíkatej zásady, uhľohydrát a tiež kyselinu fosforečnú. Štúdie ukázali, že princíp komplementarity (komplementarity) sa pozoruje v DNA rôznych živých organizmov. Nukleové kyseliny sú rozpustné vo vode, ale nerozpustné v organických rozpúšťadlách. Tieto biopolyméry sa ničia zvyšujúcou sa teplotou, ultrafialovým žiarením.
Namiesto záveru
Sacharidy sú okrem rôznych bielkovín a nukleových kyselín makromolekuly. Polysacharidy vo svojom zložení majú stovky monomérov, ktoré majú príjemnú sladkastú chuť. Príklady hierarchickej štruktúry makromolekúl zahŕňajú obrovské molekuly proteínov a nukleových kyselín s komplexnými podjednotkami.
Napríklad priestorová štruktúra globulárnej proteínovej molekuly je dôsledkom hierarchickej viacúrovňovej organizácie aminokyselín. Medzi jednotlivými úrovňami je úzke prepojenie, prvky vyššej úrovne sú prepojené s nižšími vrstvami.
Všetky biopolyméry plnia dôležitú podobnú funkciu. Sú stavebným materiálom pre živé bunky, sú zodpovedné za uchovávanie a prenos dedičných informácií. Každá živá bytosť sa vyznačuje špecifickými proteínmi, takže biochemici stoja pred neľahkou a zodpovednou úlohou, ktorej riešením zachraňujú živé organizmy pred istou smrťou.
