Proteíny sú jedným z dôležitých organických prvkov každej živej bunky tela. Vykonávajú mnohé funkcie: podporné, signalizačné, enzymatické, transportné, štrukturálne, receptorové atď. Primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry proteínov sa stali dôležitými evolučnými adaptáciami. Z čoho sú tieto molekuly vyrobené? Prečo je správna konformácia bielkovín v bunkách tela taká dôležitá?
Štrukturálne zložky bielkovín
Monoméry akéhokoľvek polypeptidového reťazca sú aminokyseliny (AA). Tieto organické zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou sú v prírode celkom bežné a môžu existovať ako nezávislé molekuly, ktoré vykonávajú svoje vlastné funkcie. Medzi ne patrí transport látok, príjem, inhibícia alebo aktivácia enzýmov.
Celkovo existuje asi 200 biogénnych aminokyselín, ale iba 20 z nich môžu byť proteínové monoméry. Ľahko sa rozpúšťajú vo vode, majú kryštalickú štruktúru a mnohé chutia sladko.
C chemická látkaZ pohľadu AA ide o molekuly, ktoré nevyhnutne obsahujú dve funkčné skupiny: -COOH a -NH2. Pomocou týchto skupín tvoria aminokyseliny reťazce, ktoré sa navzájom spájajú peptidovou väzbou.
Každá z 20 proteínogénnych aminokyselín má svoj vlastný radikál, podľa ktorého sa menia chemické vlastnosti. Podľa zloženia takýchto radikálov sú všetky AA klasifikované do niekoľkých skupín.
- Nepolárne: izoleucín, glycín, leucín, valín, prolín, alanín.
- Polárne a bez náboja: treonín, metionín, cysteín, serín, glutamín, asparagín.
- Aromatické: tyrozín, fenylalanín, tryptofán.
- Polárne a negatívne nabité: glutamát, aspartát.
- Polárne a kladne nabité: arginín, histidín, lyzín.
Akákoľvek úroveň organizácie proteínovej štruktúry (primárna, sekundárna, terciárna, kvartérna) je založená na polypeptidovom reťazci pozostávajúcom z AA. Jediný rozdiel je v tom, ako je táto sekvencia zložená v priestore a pomocou akých chemických väzieb je táto konformácia zachovaná.
Primárna štruktúra proteínu
Akýkoľvek proteín sa tvorí na ribozómoch – nemembránových bunkových organelách, ktoré sa podieľajú na syntéze polypeptidového reťazca. Aminokyseliny sú tu navzájom spojené pomocou silnej peptidovej väzby, čím sa vytvorí primárna štruktúra. Táto primárna proteínová štruktúra je však veľmi odlišná od kvartérnej, takže je potrebné ďalšie dozrievanie molekuly.
Proteíny akoelastín, históny, glutatión, už s takouto jednoduchou štruktúrou, sú schopné vykonávať svoje funkcie v tele. Pre veľkú väčšinu bielkovín je ďalším krokom vytvorenie zložitejšej sekundárnej konformácie.
Sekundárna proteínová štruktúra
Vytvorenie peptidových väzieb je prvým krokom pri dozrievaní väčšiny proteínov. Aby mohli vykonávať svoje funkcie, ich lokálna konformácia musí prejsť určitými zmenami. Dosahuje sa to pomocou vodíkových väzieb – krehkých, no zároveň početných spojení medzi zásaditými a kyslými centrami molekúl aminokyselín.
Takto vzniká sekundárna štruktúra proteínu, ktorá sa od kvartérnej líši jednoduchosťou zostavenia a lokálnou konformáciou. To znamená, že nie celý reťazec podlieha transformácii. Vodíkové väzby sa môžu vytvárať na niekoľkých miestach rôznej vzdialenosti od seba a ich tvar závisí aj od typu aminokyselín a spôsobu zostavovania.
Lyzozým a pepsín sú zástupcovia bielkovín, ktoré majú sekundárnu štruktúru. Pepsín sa podieľa na trávení a lyzozým plní v tele ochrannú funkciu, ničí bunkové steny baktérií.
Vlastnosti sekundárnej štruktúry
Lokálne konformácie peptidového reťazca sa môžu navzájom líšiť. Preštudovalo sa už niekoľko desiatok a tri z nich sú najbežnejšie. Medzi nimi sú alfa helix, beta vrstvy a beta twist.
Alfa špirála –jedna z najbežnejších konformácií sekundárnej štruktúry väčšiny proteínov. Ide o pevný prútový rám so zdvihom 0,54 nm. Radikály aminokyselín smerujú von
Špirály pre pravú ruku sú najbežnejšie a niekedy sa dajú nájsť aj ľavotočivé náprotivky. Funkciu tvarovania vykonávajú vodíkové väzby, ktoré stabilizujú kučery. Reťazec, ktorý tvorí alfa helix, obsahuje veľmi málo prolínu a polárne nabitých aminokyselín.
- Beta turn je izolovaný do samostatnej konformácie, hoci ho možno nazvať súčasťou beta vrstvy. Podstatou je ohyb peptidového reťazca, ktorý je podporovaný vodíkovými väzbami. Zvyčajne samotné miesto ohybu pozostáva zo 4-5 aminokyselín, medzi ktorými je povinná prítomnosť prolínu. Toto AK je jediné s tuhou a krátkou kostrou, ktorá mu umožňuje vytvoriť samootočné otáčanie.
- Beta vrstva je reťazec aminokyselín, ktorý tvorí niekoľko ohybov a stabilizuje ich vodíkovými väzbami. Táto konformácia je veľmi podobná listu papiera zloženému do akordeónu. Najčastejšie majú tento tvar agresívne proteíny, ale existuje veľa výnimiek.
Rozlišujte medzi paralelnou a antiparalelnou beta vrstvou. V prvom prípade sa C- a N- konce na ohyboch a na koncoch reťaze zhodujú a v druhom prípade nie.
Terciárna štruktúra
Ďalšie balenie bielkovín vedie k vytvoreniu terciárnej štruktúry. Táto konformácia je stabilizovaná pomocou vodíkových, disulfidových, hydrofóbnych a iónových väzieb. Ich veľký počet umožňuje skrútenie sekundárnej štruktúry do zložitejšej.formovať a stabilizovať.
Samostatné globulárne a fibrilárne proteíny. Molekula globulárnych peptidov je sférická štruktúra. Príklady: albumín, globulín, históny v terciárnej štruktúre.
Fibrilárne proteíny tvoria silné vlákna, ktorých dĺžka presahuje ich šírku. Takéto proteíny najčastejšie vykonávajú štrukturálne a tvarovacie funkcie. Príkladmi sú fibroín, keratín, kolagén, elastín.
Štruktúra bielkovín v kvartérnej štruktúre molekuly
Ak sa niekoľko guľôčok spojí do jedného komplexu, vytvorí sa takzvaná kvartérna štruktúra. Táto konformácia nie je typická pre všetky peptidy a vzniká vtedy, keď je potrebné vykonávať dôležité a špecifické funkcie.
Každá globula v komplexnom proteíne je samostatná doména alebo protomér. Súhrnne sa štruktúra proteínov kvartérnej štruktúry molekuly nazýva oligomér.
Takýto proteín má zvyčajne niekoľko stabilných konformácií, ktoré sa neustále navzájom menia, či už v závislosti od vplyvu akýchkoľvek vonkajších faktorov, alebo keď je potrebné vykonávať rôzne funkcie.
Dôležitým rozdielom medzi terciárnou a kvartérnou štruktúrou proteínu sú medzimolekulové väzby, ktoré sú zodpovedné za spojenie niekoľkých guľôčok. V strede celej molekuly sa často nachádza kovový ión, ktorý priamo ovplyvňuje tvorbu medzimolekulových väzieb.
Dodatočné proteínové štruktúry
Nie vždy reťazec aminokyselín stačí na to, aby plnil funkcie proteínu. ATVo väčšine prípadov sú na takéto molekuly naviazané iné látky organickej a anorganickej povahy. Keďže táto vlastnosť je charakteristická pre obrovský počet enzýmov, zloženie komplexných proteínov sa zvyčajne delí na tri časti:
- Apoenzým je proteínová časť molekuly, čo je sekvencia aminokyselín.
- Koenzým nie je proteín, ale organická súčasť. Môže zahŕňať rôzne typy lipidov, sacharidov alebo dokonca nukleových kyselín. Patria sem zástupcovia biologicky aktívnych zlúčenín, medzi ktorými sú vitamíny.
- Kofaktor - anorganická časť, zastúpená v drvivej väčšine prípadov iónmi kovov.
Štruktúra proteínov v kvartérnej štruktúre molekuly vyžaduje účasť niekoľkých molekúl rôzneho pôvodu, takže veľa enzýmov má tri zložky naraz. Príkladom je fosfokináza, enzým, ktorý zabezpečuje prenos fosfátovej skupiny z molekuly ATP.
Kde sa tvorí kvartérna štruktúra molekuly proteínu?
Polypeptidový reťazec sa začína syntetizovať na ribozómoch bunky, ale ďalšie dozrievanie proteínu prebieha v iných organelách. Novovytvorená molekula musí vstúpiť do transportného systému, ktorý pozostáva z jadrovej membrány, ER, Golgiho aparátu a lyzozómov.
Komplikácia priestorovej štruktúry proteínu nastáva v endoplazmatickom retikule, kde vznikajú nielen rôzne typy väzieb (vodíkové, disulfidové, hydrofóbne, intermolekulárne, iónové), ale pridáva sa aj koenzým a kofaktor. Toto tvorí kvartérproteínová štruktúra.
Keď je molekula úplne pripravená na prácu, vstupuje buď do cytoplazmy bunky alebo do Golgiho aparátu. V druhom prípade sú tieto peptidy zabalené do lyzozómov a transportované do iných kompartmentov bunky.
Príklady oligomérnych proteínov
Kvartérna štruktúra je štruktúra bielkovín, ktorá je navrhnutá tak, aby prispievala k plneniu životných funkcií v živom organizme. Komplexná konformácia organických molekúl umožňuje v prvom rade ovplyvňovať prácu mnohých metabolických procesov (enzýmov).
Biologicky dôležité bielkoviny sú hemoglobín, chlorofyl a hemocyanín. Základom týchto molekúl je porfyrínový kruh, v strede ktorého je kovový ión.
Hemoglobín
Kvartérna štruktúra molekuly hemoglobínového proteínu pozostáva zo 4 guľôčok spojených medzimolekulovými väzbami. V strede je porfín so železnatým iónom. Proteín je transportovaný v cytoplazme erytrocytov, kde zaberajú asi 80% celkového objemu cytoplazmy.
Základom molekuly je hem, ktorý má viac anorganickú povahu a je sfarbený do červena. Je to tiež primárny produkt rozkladu hemoglobínu v pečeni.
Všetci vieme, že hemoglobín plní dôležitú transportnú funkciu – prenos kyslíka a oxidu uhličitého v ľudskom tele. Zložitá konformácia molekuly proteínu tvorí špeciálne aktívne centrá, ktoré sú schopné viazať zodpovedajúce plyny na hemoglobín.
Keď sa tvorí proteín-plynový komplex, vzniká takzvaný oxyhemoglobín a karbohemoglobín. Je tu však ešte jedencelý rad takýchto asociácií, ktorý je celkom stabilný: karboxyhemoglobín. Ide o komplex bielkovín a oxidu uhoľnatého, ktorého stabilita vysvetľuje záchvaty udusenia s nadmernou toxicitou.
Chlorofyl
Ďalší zástupca proteínov s kvartérnou štruktúrou, ktorých doménové väzby sú už podporované horčíkovým iónom. Hlavnou funkciou celej molekuly je účasť na procesoch fotosyntézy v rastlinách.
Existujú rôzne typy chlorofylov, ktoré sa navzájom líšia v radikáloch porfyrínového kruhu. Každá z týchto odrôd je označená samostatným písmenom latinskej abecedy. Napríklad suchozemské rastliny sa vyznačujú prítomnosťou chlorofylu a alebo chlorofylu b, zatiaľ čo riasy obsahujú aj iné typy tohto proteínu.
Hemocyanin
Táto molekula je analógom hemoglobínu u mnohých nižších živočíchov (článkonožcov, mäkkýšov atď.). Hlavným rozdielom v štruktúre proteínu s kvartérnou molekulárnou štruktúrou je prítomnosť iónu zinku namiesto iónu železa. Hemocyanín má modrastú farbu.
Niekedy sa ľudia čudujú, čo by sa stalo, keby sme ľudský hemoglobín nahradili hemokyanínom. V tomto prípade je narušený obvyklý obsah látok v krvi, najmä aminokyselín. Hemocyanín je tiež nestabilný pri vytváraní komplexu s oxidom uhličitým, takže „modrá krv“by mala tendenciu vytvárať krvné zrazeniny.
