Ako viete, bielkoviny sú základom pre vznik života na našej planéte. Podľa Oparin-Haldaneovej teórie to bola koacervátová kvapka pozostávajúca z peptidových molekúl, ktorá sa stala základom pre zrod živých vecí. Je to nepochybné, pretože analýza vnútorného zloženia ktoréhokoľvek zástupcu biomasy ukazuje, že tieto látky sa nachádzajú vo všetkom: v rastlinách, zvieratách, mikroorganizmoch, hubách, vírusoch. Navyše sú veľmi rôznorodé a majú makromolekulárnu povahu.
Tieto štruktúry majú štyri názvy, všetky sú synonymá:
- proteíny;
- proteíny;
- polypeptidy;
- peptidy.
Proteínové molekuly
Ich počet je skutočne nevyčísliteľný. Navyše, všetky proteínové molekuly možno rozdeliť do dvoch veľkých skupín:
- jednoduché – pozostávajú iba zo sekvencií aminokyselín spojených peptidovými väzbami;
- komplex - štruktúru a štruktúru proteínu charakterizujú ďalšie protolytické (prostetické) skupiny, nazývané aj kofaktory.
Zložité molekuly majú zároveň svoju vlastnú klasifikáciu.
Gradácia komplexných peptidov
- Glykoproteíny sú úzko súvisiace zlúčeniny bielkovín a sacharidov. do štruktúry molekulyprostetické skupiny mukopolysacharidov sú prepletené.
- Lipoproteíny sú komplexná zlúčenina bielkovín a lipidov.
- Metaloproteíny – kovové ióny (železo, mangán, meď a iné) pôsobia ako protetická skupina.
- Nukleoproteíny - spojenie bielkovín a nukleových kyselín (DNA, RNA).
- Fosfoproteíny – konformácia proteínu a zvyšku kyseliny ortofosforečnej.
- Chromoproteíny - veľmi podobné metaloproteínom, avšak prvok, ktorý je súčasťou prostetickej skupiny, je celý farebný komplex (červená - hemoglobín, zelená - chlorofyl atď.).
Každá uvažovaná skupina má odlišnú štruktúru a vlastnosti proteínov. Funkcie, ktoré vykonávajú, sa tiež líšia v závislosti od typu molekuly.
Chemická štruktúra bielkovín
Z tohto pohľadu sú proteíny dlhým masívnym reťazcom aminokyselinových zvyškov, ktoré sú vzájomne prepojené špecifickými väzbami nazývanými peptidové väzby. Z bočných štruktúr kyselín odchádzajú vetvy - radikály. Túto štruktúru molekuly objavil E. Fischer na začiatku 21. storočia.
Neskôr sa podrobnejšie študovali bielkoviny, štruktúra a funkcie bielkovín. Ukázalo sa, že existuje iba 20 aminokyselín, ktoré tvoria štruktúru peptidu, ale môžu sa kombinovať rôznymi spôsobmi. Preto je rôznorodosť polypeptidových štruktúr. Okrem toho v procese života a vykonávaní svojich funkcií sú proteíny schopné podstúpiť množstvo chemických premien. V dôsledku toho sa mení štruktúra a je úplne novátyp pripojenia.
Na prerušenie peptidovej väzby, teda na rozbitie proteínu, štruktúry reťazcov, je potrebné zvoliť veľmi drsné podmienky (pôsobenie vysokých teplôt, kyselín alebo zásad, katalyzátor). Je to spôsobené vysokou silou kovalentných väzieb v molekule, konkrétne v skupine peptidov.
Detekcia proteínovej štruktúry v laboratóriu sa vykonáva pomocou biuretovej reakcie – vystavenie polypeptidu čerstvo vyzrážanému hydroxidu meďnatému. Komplex peptidovej skupiny a iónu medi dáva jasne fialovú farbu.
Existujú štyri hlavné štrukturálne organizácie, z ktorých každá má svoje vlastné štrukturálne vlastnosti proteínov.
Úrovne organizácie: primárna štruktúra
Ako je uvedené vyššie, peptid je sekvencia aminokyselinových zvyškov s alebo bez inklúzií, koenzýmov. Primárny názov je teda taká štruktúra molekuly, ktorá je prirodzená, prirodzená, sú to skutočne aminokyseliny spojené peptidovými väzbami a nič viac. Teda polypeptid lineárnej štruktúry. Štrukturálne znaky proteínov takéhoto plánu sú zároveň také, že takáto kombinácia kyselín je rozhodujúca pre výkon funkcií proteínovej molekuly. Vďaka prítomnosti týchto znakov je možné peptid nielen identifikovať, ale aj predpovedať vlastnosti a úlohu úplne nového, zatiaľ neobjaveného. Príkladmi peptidov s prirodzenou primárnou štruktúrou sú inzulín, pepsín, chymotrypsín a iné.
Sekundárna konformácia
Štruktúra a vlastnosti bielkovín v tejto kategórii sa trochu menia. Takáto štruktúra môže byť pôvodne vytvorená z prírody alebo keď je vystavená primárnej tvrdej hydrolýze, teplote alebo iným podmienkam.
Táto konformácia má tri varianty:
- Hladké, pravidelné, stereopravidelné cievky vytvorené zo zvyškov aminokyselín, ktoré sa otáčajú okolo hlavnej osi spojenia. Sú držané pohromade iba vodíkovými väzbami, ktoré sa vyskytujú medzi kyslíkom jednej peptidovej skupiny a vodíkom druhej. Štruktúra sa navyše považuje za správnu, pretože zákruty sa rovnomerne opakujú každé 4 články. Takáto štruktúra môže byť ľavostranná alebo pravostranná. Ale vo väčšine známych proteínov prevláda pravotočivý izomér. Takéto konformácie sa nazývajú alfa štruktúry.
- Zloženie a štruktúra proteínov nasledujúceho typu sa líši od predchádzajúceho v tom, že vodíkové väzby nevznikajú medzi zvyškami stojacimi vedľa seba na jednej strane molekuly, ale medzi výrazne vzdialenými zvyškami a v dostatočne veľká vzdialenosť. Z tohto dôvodu má celá štruktúra podobu niekoľkých zvlnených, hadovitých polypeptidových reťazcov. Existuje jedna vlastnosť, ktorú musí proteín vykazovať. Štruktúra aminokyselín na vetvách by mala byť čo najkratšia, ako napríklad glycín alebo alanín. Tento typ sekundárnej konformácie sa nazýva beta listy pre ich schopnosť zlepiť sa a vytvoriť spoločnú štruktúru.
- Biológia označuje tretí typ proteínovej štruktúry akozložité, rozptýlené, neusporiadané fragmenty, ktoré nemajú stereoregularitu a sú schopné meniť štruktúru vplyvom vonkajších podmienok.
Neboli identifikované žiadne príklady prirodzene sa vyskytujúcich proteínov.
Terciárne vzdelanie
Toto je pomerne zložitá konformácia nazývaná "globule". Čo je to taký proteín? Jeho štruktúra je založená na sekundárnej štruktúre, ale pridávajú sa nové typy interakcií medzi atómami zoskupení a zdá sa, že celá molekula sa skladá, čím sa zameriava na skutočnosť, že hydrofilné skupiny sú nasmerované dovnútra globule a hydrofóbne skupiny smerujú von.
To vysvetľuje náboj molekuly proteínu v koloidných roztokoch vody. Aké typy interakcií existujú?
- Vodíkové väzby – zostávajú nezmenené medzi rovnakými časťami ako v sekundárnej štruktúre.
- Hydrofóbne (hydrofilné) interakcie – vznikajú, keď sa polypeptid rozpustí vo vode.
- Iónová príťažlivosť – vzniká medzi opačne nabitými skupinami aminokyselinových zvyškov (radikálov).
- Kovalentné interakcie – schopné tvoriť medzi špecifickými kyslými miestami – cysteínovými molekulami, alebo skôr ich chvostmi.
Zloženie a štruktúru proteínov s terciárnou štruktúrou teda možno opísať ako polypeptidové reťazce poskladané do guľôčok, ktoré držia a stabilizujú svoju konformáciu v dôsledku rôznych typov chemických interakcií. Príklady takýchto peptidov:fosfoglycerát kenáza, tRNA, alfa-keratín, hodvábny fibroín a iné.
Kvartérna štruktúra
Toto je jedna z najkomplexnejších guľôčok, ktoré tvoria proteíny. Štruktúra a funkcie proteínov tohto druhu sú veľmi všestranné a špecifické.
Aká je táto konformácia? Ide o niekoľko (v niektorých prípadoch desiatky) veľkých a malých polypeptidových reťazcov, ktoré sa tvoria nezávisle od seba. Ale potom, v dôsledku rovnakých interakcií, ktoré sme uvažovali pre terciárnu štruktúru, sa všetky tieto peptidy krútia a navzájom prepletajú. Týmto spôsobom sa získajú komplexné konformačné globule, ktoré môžu obsahovať atómy kovov, lipidové skupiny a sacharidové skupiny. Príklady takýchto proteínov: DNA polymeráza, proteínový obal tabakového vírusu, hemoglobín a iné.
Všetky peptidové štruktúry, ktoré sme uvažovali, majú svoje vlastné laboratórne identifikačné metódy založené na moderných možnostiach využitia chromatografie, centrifugácie, elektrónovej a optickej mikroskopie a špičkových počítačových technológií.
Vykonané funkcie
Štruktúra a funkcia bielkovín navzájom úzko korelujú. To znamená, že každý peptid hrá určitú úlohu, jedinečnú a špecifickú. Nájdu sa aj takí, ktorí sú schopní vykonať niekoľko významných operácií v jednej živej bunke naraz. Je však možné vyjadriť v zovšeobecnenej forme hlavné funkcie proteínových molekúl v organizmoch živých bytostí:
- Podpora pohybu. Jednobunkové organizmy, buď organely, alebo niektorétypy buniek sú schopné pohybu, kontrakcie, posunutia. To zabezpečujú proteíny, ktoré sú súčasťou štruktúry ich motorického aparátu: mihalnice, bičíky, cytoplazmatická membrána. Ak hovoríme o bunkách, ktoré nie sú schopné pohybu, potom proteíny môžu prispieť k ich kontrakcii (svalový myozín).
- Výživná alebo rezervná funkcia. Ide o hromadenie molekúl bielkovín vo vajíčkach, embryách a semenách rastlín na ďalšie doplnenie chýbajúcich živín. Peptidy po štiepení poskytujú aminokyseliny a biologicky aktívne látky, ktoré sú potrebné pre normálny vývoj živých organizmov.
- Energetická funkcia. Okrem sacharidov môžu telu dodať silu aj bielkoviny. Pri rozklade 1 g peptidu sa uvoľní 17,6 kJ užitočnej energie vo forme adenozíntrifosfátu (ATP), ktorý sa spotrebuje na životne dôležité procesy.
- Signálna a regulačná funkcia. Spočíva v vykonávaní starostlivej kontroly prebiehajúcich procesov a prenosu signálov z buniek do tkanív, z nich do orgánov, z nich do systémov atď. Typickým príkladom je inzulín, ktorý prísne fixuje množstvo glukózy v krvi.
- Funkcia receptora. Vykonáva sa zmenou konformácie peptidu na jednej strane membrány a zapojením druhého konca do reštrukturalizácie. Súčasne sa prenáša signál a potrebné informácie. Najčastejšie sú takéto proteíny zabudované do cytoplazmatických membrán buniek a prísne kontrolujú všetky látky, ktoré cez ne prechádzajú. Upozorniť aj nachemické a fyzikálne zmeny v životnom prostredí.
- Transportná funkcia peptidov. Vykonávajú ho kanálové proteíny a nosné proteíny. Ich úloha je zrejmá – transport potrebných molekúl na miesta s nízkou koncentráciou z častí s vysokou. Typickým príkladom je transport kyslíka a oxidu uhličitého cez orgány a tkanivá proteínom hemoglobínom. Vykonávajú tiež dodávanie zlúčenín s nízkou molekulovou hmotnosťou cez bunkovú membránu vo vnútri.
- Štrukturálna funkcia. Jeden z najdôležitejších z tých, ktoré proteín vykonáva. Štruktúru všetkých buniek, ich organel, zabezpečujú práve peptidy. Ako rám nastavujú tvar a štruktúru. Navyše ho podporujú a v prípade potreby upravujú. Preto pre rast a vývoj potrebujú všetky živé organizmy bielkoviny v strave. Tieto peptidy zahŕňajú elastín, tubulín, kolagén, aktín, keratín a iné.
- Katalytická funkcia. Robia to enzýmy. Mnohé a rozmanité urýchľujú všetky chemické a biochemické reakcie v tele. Bez ich účasti by sa obyčajné jablko v žalúdku dalo stráviť len za dva dni s vysokou pravdepodobnosťou hniloby. Pod pôsobením katalázy, peroxidázy a iných enzýmov tento proces trvá dve hodiny. Vo všeobecnosti sa práve vďaka tejto úlohe bielkovín uskutočňuje anabolizmus a katabolizmus, teda metabolizmus plastov a energie.
Ochranná rola
Existuje niekoľko typov hrozieb, pred ktorými sú proteíny navrhnuté tak, aby chránili telo.
Po prvé, chemikálieútok traumatických činidiel, plynov, molekúl, látok rôzneho spektra účinku. Peptidy sú schopné s nimi vstúpiť do chemickej interakcie, premeniť ich na neškodnú formu alebo ich jednoducho neutralizovať.
Po druhé, fyzické ohrozenie ranami – ak sa proteínový fibrinogén v mieste poranenia včas nepremení na fibrín, krv sa nezráža, čo znamená, že nedôjde k zablokovaniu. Potom naopak budete potrebovať plazmínový peptid, ktorý je schopný rozpustiť zrazeninu a obnoviť priechodnosť cievy.
Po tretie, ohrozenie imunity. Štruktúra a význam bielkovín, ktoré tvoria imunitnú obranu, sú mimoriadne dôležité. Protilátky, imunoglobulíny, interferóny, to všetko sú dôležité a významné prvky ľudského lymfatického a imunitného systému. Akákoľvek cudzorodá častica, škodlivá molekula, mŕtva časť bunky alebo celá štruktúra je podrobená okamžitému skúmaniu peptidovou zlúčeninou. Preto sa človek môže samostatne, bez pomoci liekov, denne chrániť pred infekciami a jednoduchými vírusmi.
Fyzikálne vlastnosti
Štruktúra bunkového proteínu je veľmi špecifická a závisí od vykonávanej funkcie. Ale fyzikálne vlastnosti všetkých peptidov sú podobné a scvrkli sa na nasledujúce charakteristiky.
- Hmotnosť molekuly je až 1 000 000 d altonov.
- Koloidné systémy sa tvoria vo vodnom roztoku. Tam štruktúra získava náboj, ktorý sa môže meniť v závislosti od kyslosti prostredia.
- Pri vystavení drsným podmienkam (žiarenie, kyselina alebo zásada, teplota atď.) sú schopné prejsť na iné úrovne konformácií, tjdenaturácia. Tento proces je v 90% prípadov nezvratný. Existuje však aj spätný posun – renaturácia.
Toto sú hlavné vlastnosti fyzikálnych vlastností peptidov.
