Jedna z definícií života je nasledovná: "Život je spôsob existencie proteínových tiel." Na našej planéte bez výnimky všetky organizmy obsahujú také organické látky, ako sú bielkoviny. Tento článok popíše jednoduché a zložité proteíny, identifikuje rozdiely v molekulárnej štruktúre a tiež zváži ich funkcie v bunke.
Čo sú bielkoviny
Z pohľadu biochémie ide o vysokomolekulárne organické polyméry, ktorých monoméry tvorí 20 druhov rôznych aminokyselín. Sú vzájomne prepojené kovalentnými chemickými väzbami, inak nazývanými peptidové väzby. Pretože proteínové monoméry sú amfotérne zlúčeniny, obsahujú aminoskupinu aj karboxylovú funkčnú skupinu. Medzi nimi vzniká chemická väzba CO-NH.
Ak sa polypeptid skladá z aminokyselinových zvyškov, tvorí jednoduchý proteín. Polymérne molekuly navyše obsahujúce kovové ióny, vitamíny, nukleotidy, sacharidy sú komplexné proteíny. Ďalej myzvážte priestorovú štruktúru polypeptidov.
Úrovne organizácie proteínových molekúl
Dodávajú sa v štyroch rôznych konfiguráciách. Prvá štruktúra je lineárna, je najjednoduchšia a má formu polypeptidového reťazca, pri jeho špirálovaní vznikajú ďalšie vodíkové väzby. Stabilizujú špirálu, ktorá sa nazýva sekundárna štruktúra. Terciárna úroveň organizácie má jednoduché a zložité bielkoviny, väčšinu rastlinných a živočíšnych buniek. Posledná konfigurácia, kvartérna, vzniká interakciou niekoľkých molekúl natívnej štruktúry, spojených koenzýmami, ide o štruktúru komplexných proteínov, ktoré v tele plnia rôzne funkcie.
Rozmanitosť jednoduchých bielkovín
Táto skupina polypeptidov nie je početná. Ich molekuly pozostávajú iba zo zvyškov aminokyselín. Medzi proteíny patria napríklad históny a globulíny. Prvé sú prezentované v štruktúre jadra a sú kombinované s molekulami DNA. Druhá skupina - globulíny - sú považované za hlavné zložky krvnej plazmy. Proteín, ako je gamaglobulín, vykonáva funkcie imunitnej ochrany a je protilátkou. Tieto zlúčeniny môžu vytvárať komplexy, ktoré zahŕňajú komplexné sacharidy a proteíny. Fibrilárne jednoduché proteíny, ako je kolagén a elastín, sú súčasťou spojivového tkaniva, chrupavky, šliach a kože. Ich hlavnými funkciami sú konštrukcia a podpora.
Proteínový tubulín je súčasťou mikrotubulov, ktoré sú súčasťou mihalníc a bičíkov takých jednobunkových organizmov, ako sú nálevníky, euglena, parazitické bičíkovce. Rovnaký proteín sa nachádza v mnohobunkových organizmoch (bičíky spermií, vaječné riasy, riasinkový epitel tenkého čreva).
Albumínový proteín plní zásobnú funkciu (napríklad vaječný bielok). V endosperme semien obilnín - raže, ryže, pšenice - sa hromadia molekuly bielkovín. Nazývajú sa bunkové inklúzie. Tieto látky využíva klíčok semena na začiatku svojho vývoja. Okrem toho je vysoký obsah bielkovín v pšeničných zrnách veľmi dôležitým ukazovateľom kvality múky. Chlieb upečený z múky bohatej na lepok má vysokú chuť a je zdravší. Lepok je obsiahnutý v takzvaných odrodách tvrdej pšenice. Krvná plazma hlbokomorských rýb obsahuje bielkoviny, ktoré bránia ich úmrtiu na chlad. Majú nemrznúce vlastnosti, zabraňujú smrti tela pri nízkych teplotách vody. Na druhej strane bunková stena teplomilných baktérií žijúcich v geotermálnych prameňoch obsahuje proteíny, ktoré si dokážu zachovať svoju prirodzenú konfiguráciu (terciárnu alebo kvartérnu štruktúru) a nedenaturujú pri teplotách od +50 do + 90 °С.
Proteids
Sú to komplexné proteíny, ktoré sa vyznačujú veľkou rozmanitosťou vďaka rôznym funkciám, ktoré plnia. Ako bolo uvedené vyššie, táto skupina polypeptidov okrem proteínovej časti obsahuje protetickú skupinu. Pod vplyvom rôznych faktorov, ako je vysoká teplota, soli ťažkých kovov, koncentrované alkálie a kyseliny, môžu komplexné bielkoviny zmeniť svojupriestorová forma, ktorá ju zjednodušuje. Tento jav sa nazýva denaturácia. Štruktúra komplexných proteínov je narušená, vodíkové väzby sú porušené a molekuly strácajú svoje vlastnosti a funkcie. Denaturácia je spravidla nevratná. Ale pre niektoré polypeptidy, ktoré vykonávajú katalytické, motorické a signálne funkcie, je možná renaturácia - obnovenie prirodzenej štruktúry proteínu.
Ak pôsobenie destabilizačného faktora trvá dlhší čas, molekula proteínu je úplne zničená. To vedie k štiepeniu peptidových väzieb primárnej štruktúry. Proteín a jeho funkcie už nie je možné obnoviť. Tento jav sa nazýva deštrukcia. Príkladom je varenie kuracích vajec: tekutý proteín - albumín, ktorý je v terciárnej štruktúre, je úplne zničený.
Biosyntéza bielkovín
Ešte raz si pripomeňme, že zloženie polypeptidov živých organizmov zahŕňa 20 aminokyselín, medzi ktorými sú aj esenciálne. Ide o lyzín, metionín, fenylalanín atď. Do krvného obehu sa dostávajú z tenkého čreva po rozklade bielkovinových produktov v ňom. Na syntézu neesenciálnych aminokyselín (alanín, prolín, serín), huby a zvieratá používajú zlúčeniny obsahujúce dusík. Rastliny, ktoré sú autotrofmi, nezávisle tvoria všetky potrebné zložené monoméry, ktoré predstavujú komplexné proteíny. Na to využívajú pri asimilačných reakciách dusičnany, amoniak alebo voľný dusík. V mikroorganizmoch si niektoré druhy poskytujú kompletnú sadu aminokyselín, zatiaľ čo v iných sa syntetizujú iba niektoré monoméry. Etapybiosyntéza bielkovín prebieha v bunkách všetkých živých organizmov. K transkripcii dochádza v jadre a k translácii v cytoplazme bunky.
Prvá fáza - syntéza prekurzora mRNA prebieha za účasti enzýmu RNA polymerázy. Rozbíja vodíkové väzby medzi vláknami DNA a na jednom z nich podľa princípu komplementarity zostaví molekulu pre-mRNA. Podstúpi krájanie, to znamená, že dozrieva a potom vychádza z jadra do cytoplazmy, pričom vytvára matricovú ribonukleovú kyselinu.
Na realizáciu druhej etapy je potrebné mať špeciálne organely - ribozómy, ako aj molekuly informačných a transportných ribonukleových kyselín. Ďalšou dôležitou podmienkou je prítomnosť molekúl ATP, pretože pri absorpcii energie dochádza k plastickým výmenným reakciám, ktoré zahŕňajú biosyntézu bielkovín.
Enzýmy, ich štruktúra a funkcie
Ide o veľkú skupinu proteínov (asi 2000), ktoré pôsobia ako látky ovplyvňujúce rýchlosť biochemických reakcií v bunkách. Môžu byť jednoduché (trepsín, pepsín) alebo zložité. Komplexné proteíny pozostávajú z koenzýmu a apoenzýmu. Špecifickosť samotného proteínu vzhľadom na zlúčeniny, na ktoré pôsobí, určuje koenzým a aktivita proteínov sa pozoruje iba vtedy, keď je proteínová zložka spojená s apoenzýmom. Katalytická aktivita enzýmu nezávisí od celej molekuly, ale iba od aktívneho miesta. Jeho štruktúra podľa princípu zodpovedá chemickej štruktúre katalyzovanej látky„key-lock“, teda pôsobenie enzýmov je prísne špecifické. Funkciou komplexných bielkovín je účasť na metabolických procesoch a ich využitie ako akceptorov.
Triedy komplexných bielkovín
Vyvinuli ich biochemici na základe 3 kritérií: fyzikálne a chemické vlastnosti, funkčné vlastnosti a špecifické štruktúrne vlastnosti proteínov. Do prvej skupiny patria polypeptidy, ktoré sa líšia elektrochemickými vlastnosťami. Delia sa na zásadité, neutrálne a kyslé. Vo vzťahu k vode môžu byť proteíny hydrofilné, amfifilné a hydrofóbne. Do druhej skupiny patria enzýmy, o ktorých sme uvažovali skôr. Do tretej skupiny patria polypeptidy, ktoré sa líšia chemickým zložením prostetických skupín (sú to chromoproteíny, nukleoproteíny, metaloproteíny).
Pozrime sa na vlastnosti komplexných bielkovín podrobnejšie. Napríklad kyslý proteín, ktorý je súčasťou ribozómov, obsahuje 120 aminokyselín a je univerzálny. Nachádza sa v organelách prokaryotických aj eukaryotických buniek syntetizujúcich proteíny. Ďalší zástupca tejto skupiny, proteín S-100, pozostáva z dvoch reťazcov spojených vápenatým iónom. Je súčasťou neurónov a neuroglií – podporného tkaniva nervového systému. Spoločnou vlastnosťou všetkých kyslých bielkovín je vysoký obsah dvojsýtnych karboxylových kyselín: glutámovej a asparágovej. Medzi alkalické proteíny patria históny – proteíny, ktoré sú súčasťou nukleových kyselín DNA a RNA. Charakteristickým znakom ich chemického zloženia je veľké množstvo lyzínu a arginínu. Históny tvoria spolu s chromatínom jadra chromozómy – najdôležitejšie štruktúry bunkovej dedičnosti. Tieto proteíny sa podieľajú na procesoch transkripcie a translácie. Amfifilné proteíny sú široko prítomné v bunkových membránach a tvoria lipoproteínovú dvojvrstvu. Po preštudovaní vyššie uvedených skupín komplexných proteínov sme sa presvedčili, že ich fyzikálno-chemické vlastnosti sú určené štruktúrou proteínovej zložky a protetických skupín.
Niektoré komplexné proteíny bunkovej membrány sú schopné rozpoznať rôzne chemické zlúčeniny, ako sú napríklad antigény, a reagovať na ne. Ide o signalizačnú funkciu bielkovín, je veľmi dôležitá pre procesy selektívnej absorpcie látok prichádzajúcich z vonkajšieho prostredia a pre jeho ochranu.
Glykoproteíny a proteoglykány
Sú to komplexné proteíny, ktoré sa navzájom líšia biochemickým zložením protetických skupín. Ak sú chemické väzby medzi bielkovinovou zložkou a sacharidovou časťou kovalentno-glykozidické, takéto látky sa nazývajú glykoproteíny. Ich apoenzýmom sú molekuly mono- a oligosacharidov, príkladmi takýchto proteínov sú protrombín, fibrinogén (proteíny podieľajúce sa na zrážaní krvi). Kortiko- a gonadotropné hormóny, interferóny, membránové enzýmy sú tiež glykoproteíny. V proteoglykánových molekulách tvorí proteínová časť len 5 %, zvyšok pripadá na prostetickú skupinu (heteropolysacharid). Obe časti sú spojené glykozidickou väzbou OH-treonínových a arginínových skupín a NH2-glutamínových a lyzínových skupín. Molekuly proteoglykánu hrajú veľmi dôležitú úlohu v metabolizme voda-soľ v bunke. Nižšiepredstavuje tabuľku komplexných proteínov, ktoré sme študovali.
Glykoproteíny | Proteoglykány |
Konštrukčné komponenty protetických skupín | |
1. Monosacharidy (glukóza, galaktóza, manóza) | 1. Kyselina hyalurónová |
2. Oligosacharidy (m altóza, laktóza, sacharóza) | 2. Kyselina chondroitová. |
3. Acetylované aminoderiváty monosacharidov | 3. Heparín |
4. Deoxysacharidy | |
5. Neuramové a sialové kyseliny |
Metaloproteíny
Tieto látky obsahujú vo svojich molekulách ióny jedného alebo viacerých kovov. Zvážte príklady komplexných proteínov patriacich do vyššie uvedenej skupiny. Ide predovšetkým o enzýmy, ako je cytochrómoxidáza. Nachádza sa na mitochondriách a aktivuje syntézu ATP. Ferín a transferín sú proteíny obsahujúce ióny železa. Prvý ich ukladá v bunkách a druhý je transportný proteín v krvi. Ďalším metaloproteínom je alfa-ameláza, obsahuje vápenaté ióny, je súčasťou slín a pankreatickej šťavy, podieľa sa na rozklade škrobu. Hemoglobín je metaloproteín aj chromoproteín. Vykonáva funkcie transportného proteínu, prenášajúceho kyslík. V dôsledku toho vzniká zlúčenina oxyhemoglobín. Pri vdýchnutí oxidu uhoľnatého, inak nazývaného aj oxid uhoľnatý, tvoria jeho molekuly veľmi stabilnú zlúčeninu s erytrocytovým hemoglobínom. Rýchlo sa šíri cez orgány a tkanivá, čo spôsobuje otravu.bunky. V dôsledku toho pri dlhšom vdychovaní oxidu uhoľnatého nastáva smrť udusením. Hemoglobín čiastočne prenáša aj oxid uhličitý vznikajúci v procesoch katabolizmu. S prietokom krvi vstupuje oxid uhličitý do pľúc a obličiek az nich do vonkajšieho prostredia. U niektorých kôrovcov a mäkkýšov je hemocyanín proteínom prenášajúcim kyslík. Namiesto železa obsahuje ióny medi, takže krv zvierat nie je červená, ale modrá.
Funkcie chlorofylu
Ako sme už spomenuli, komplexné proteíny môžu vytvárať komplexy s pigmentmi – farebnými organickými látkami. Ich farba závisí od chromoformných skupín, ktoré selektívne absorbujú určité spektrá slnečného žiarenia. V rastlinných bunkách sa nachádzajú zelené plastidy – chloroplasty obsahujúce pigment chlorofyl. Pozostáva z atómov horčíka a viacsýtneho alkoholu fytolu. Sú spojené s molekulami bielkovín a samotné chloroplasty obsahujú tylakoidy (doštičky) alebo membrány spojené do kôpky - grana. Obsahujú fotosyntetické pigmenty – chlorofyly – a ďalšie karotenoidy. Tu sú všetky enzýmy používané pri fotosyntetických reakciách. Chromoproteíny, medzi ktoré patrí chlorofyl, teda vykonávajú najdôležitejšie funkcie v metabolizme, a to v reakciách asimilácie a disimilácie.
Vírusové proteíny
Uchovávajú ich zástupcovia nebunkových foriem života, ktoré sú súčasťou ríše Vira. Vírusy nemajú vlastný aparát na syntézu bielkovín. Nukleové kyseliny, DNA alebo RNA, môžu spôsobiť syntézuvlastné častice samotnou bunkou infikovanou vírusom. Jednoduché vírusy pozostávajú iba z proteínových molekúl kompaktne zostavených do špirálových alebo polyedrických štruktúr, ako je vírus tabakovej mozaiky. Komplexné vírusy majú ďalšiu membránu, ktorá tvorí časť plazmatickej membrány hostiteľskej bunky. Môže zahŕňať glykoproteíny (vírus hepatitídy B, vírus kiahní). Hlavnou funkciou glykoproteínov je rozpoznávanie špecifických receptorov na membráne hostiteľskej bunky. Ďalšie vírusové obaly zahŕňajú aj enzýmové proteíny, ktoré zabezpečujú replikáciu DNA alebo transkripciu RNA. Na základe vyššie uvedeného možno vyvodiť nasledujúci záver: obalové proteíny vírusových častíc majú špecifickú štruktúru, ktorá závisí od membránových proteínov hostiteľskej bunky.
V tomto článku sme charakterizovali komplexné proteíny, študovali ich štruktúru a funkcie v bunkách rôznych živých organizmov.