V každej živej bunke prebieha množstvo chemických reakcií. Enzýmy (enzýmy) sú bielkoviny so špeciálnymi a mimoriadne dôležitými funkciami. Nazývajú sa biokatalyzátory. Hlavnou funkciou proteínových enzýmov v tele je urýchlenie biochemických reakcií. Počiatočné činidlá, ktorých interakcia je katalyzovaná týmito molekulami, sa nazývajú substráty a konečné zlúčeniny sa nazývajú produkty.
V prírode fungujú enzýmové proteíny iba v živých systémoch. Ale v modernej biotechnológii, klinickej diagnostike, farmácii a medicíne sa používajú čistené enzýmy alebo ich komplexy, ale aj ďalšie komponenty potrebné na fungovanie systému a vizualizáciu dát pre výskumníka.
Biologický význam a vlastnosti enzýmov
Bez týchto molekúl by živý organizmus nemohol fungovať. Všetky životné procesy fungujú vďaka enzýmom harmonicky. Hlavnou funkciou enzýmových bielkovín v tele je regulácia metabolizmu. Bez nich je normálny metabolizmus nemožný. Molekulová aktivita je regulovanáaktivátory (induktory) alebo inhibítory. Kontrola pôsobí na rôznych úrovniach syntézy bielkovín. „Funguje“aj vo vzťahu k hotovej molekule.
Hlavnou vlastnosťou proteínových enzýmov je špecifickosť k určitému substrátu. A teda schopnosť katalyzovať iba jednu alebo menej často množstvo reakcií. Zvyčajne sú takéto procesy reverzibilné. Za obe funkcie je zodpovedný jeden enzým. Ale to nie je všetko.
Úloha enzýmových proteínov je zásadná. Bez nich biochemické reakcie neprebiehajú. Vďaka pôsobeniu enzýmov je možné, aby reagencie prekonali aktivačnú bariéru bez výraznej spotreby energie. V tele nie je možné zohriať teplotu nad 100 °C alebo použiť agresívne komponenty ako chemické laboratórium. Enzýmový proteín sa viaže na substrát. Vo viazanom stave nastáva modifikácia s následným uvoľnením druhého. Takto fungujú všetky katalyzátory používané pri chemickej syntéze.
Aké sú úrovne organizácie proteínovej molekuly enzýmu?
Tieto molekuly majú zvyčajne terciárnu (globule) alebo kvartérnu (niekoľko spojených guľôčok) proteínovú štruktúru. Po prvé, sú syntetizované v lineárnej forme. A potom sa poskladajú do požadovanej štruktúry. Na zabezpečenie aktivity potrebuje biokatalyzátor určitú štruktúru.
Enzýmy, podobne ako iné bielkoviny, ničí teplo, extrémne hodnoty pH, agresívne chemické zlúčeniny.
Ďalšie vlastnostienzýmy
Medzi nimi sa rozlišujú tieto vlastnosti komponentov:
- Stereošpecifické – tvorba iba jedného produktu.
- Regioselektivita – prerušenie chemickej väzby alebo modifikácia skupiny iba v jednej polohe.
- Chemoselektivita – katalýza iba jednej reakcie.
Funkcie práce
Špecifickosť enzýmu sa líši. Ale každý enzým je vždy aktívny vo vzťahu k špecifickému substrátu alebo skupine zlúčenín podobnej štruktúry. Neproteínové katalyzátory túto vlastnosť nemajú. Špecifickosť sa meria väzbovou konštantou (mol/l), ktorá môže byť až 10−10 mol/l. Práca aktívneho enzýmu je rýchla. Jedna molekula katalyzuje tisíce až milióny operácií za sekundu. Stupeň zrýchlenia biochemických reakcií je výrazne (1000-100000-krát) vyšší ako pri konvenčných katalyzátoroch.
Pôsobenie enzýmov je založené na niekoľkých mechanizmoch. Najjednoduchšia interakcia nastáva s jednou molekulou substrátu, po ktorej nasleduje tvorba produktu. Väčšina enzýmov je schopná viazať 2-3 rôzne molekuly, ktoré reagujú. Napríklad prenos skupiny alebo atómu z jednej zlúčeniny do druhej alebo dvojitá substitúcia podľa princípu „ping-pong“. Pri týchto reakciách je jeden substrát zvyčajne spojený a druhý je spojený prostredníctvom funkčnej skupiny s enzýmom.
Štúdium mechanizmu pôsobenia enzýmov prebieha pomocou metód:
- Definície medziproduktov a finálnych produktov.
- Štúdie geometrie štruktúry a funkčných skupín spojených ssubstrát a poskytujú vysokú reakčnú rýchlosť.
- Mutácia génov enzýmu a stanovenie zmien v jeho syntéze a aktivite.
Aktívne a spojovacie centrum
Molekula substrátu je oveľa menšia ako enzýmový proteín. Preto k väzbe dochádza v dôsledku malého počtu funkčných skupín biokatalyzátora. Tvoria aktívne centrum pozostávajúce zo špecifického súboru aminokyselín. V komplexných proteínoch je v štruktúre prítomná protetická skupina neproteínovej povahy, ktorá môže byť aj súčasťou aktívneho centra.
Je potrebné vyčleniť samostatnú skupinu enzýmov. Ich molekula obsahuje koenzým, ktorý sa neustále viaže na molekulu a uvoľňuje sa z nej. Plne vytvorený enzýmový proteín sa nazýva holoenzým a keď je kofaktor odstránený, nazýva sa apoenzým. Vitamíny, kovy, deriváty dusíkatých zásad často pôsobia ako koenzýmy (NAD - nikotínamid adenín dinukleotid, FAD - flavín adenín dinukleotid, FMN - flavín mononukleotid).
Väzbové miesto poskytuje substrátovú špecifickosť. Vďaka tomu sa vytvára stabilný komplex substrát-enzým. Štruktúra globule je konštruovaná tak, aby mala na povrchu výklenok (štrbinu alebo priehlbinu) určitej veľkosti, ktorý zaisťuje väzbu substrátu. Táto zóna sa zvyčajne nachádza neďaleko od aktívneho centra. Niektoré enzýmy majú miesta na väzbu na kofaktory alebo kovové ióny.
Záver
Proteín-Enzým hrá dôležitú úlohu v tele. Takéto látky katalyzujú chemické reakcie, sú zodpovedné za proces metabolizmu - metabolizmus. V každej živej bunke neustále prebiehajú stovky biochemických procesov vrátane redukčných reakcií, štiepenia a syntézy zlúčenín. K oxidácii látok dochádza neustále s veľkým uvoľňovaním energie. To sa zase vynakladá na tvorbu uhľohydrátov, bielkovín, tukov a ich komplexov. Produkty štiepenia sú stavebnými kameňmi pre syntézu potrebných organických zlúčenín.
