Proteíny sú organické látky. Tieto makromolekulárne zlúčeniny sa vyznačujú určitým zložením a hydrolýzou sa rozkladajú na aminokyseliny. Proteínové molekuly prichádzajú v širokej škále tvarov, z ktorých mnohé sú tvorené viacerými polypeptidovými reťazcami. Informácie o štruktúre proteínu sú zakódované v DNA a proces syntézy proteínov sa nazýva translácia.
Chemické zloženie bielkovín
Priemerný obsah bielkovín:
- 52 % uhlíka;
- 7 % vodíka;
- 12 % dusík;
- 21 % kyslík;
- 3 % síry.
Proteínové molekuly sú polyméry. Aby sme pochopili ich štruktúru, je potrebné vedieť, aké sú ich monoméry, aminokyseliny.
Aminokyseliny
Sú zvyčajne rozdelené do dvoch kategórií: neustále sa vyskytujúce a občasné. Prvý obsahuje 18 proteínových monomérov a ďalšie 2 amidy: kyselinu asparágovú a kyselinu glutámovú. Niekedy sú len tri kyseliny.
Tieto kyseliny možno klasifikovať mnohými spôsobmi: podľa povahy bočných reťazcov alebo náboja ich radikálov ich možno rozdeliť aj podľa počtu skupín CN a COOH.
Primárna štruktúra proteínu
Sekvencia aminokyselín v proteínovom reťazci určujejeho následné úrovne organizácie, vlastností a funkcií. Hlavným typom väzby medzi monomérmi je peptid. Vzniká odštiepením vodíka od jednej aminokyseliny a OH skupiny od druhej.
Prvou úrovňou organizácie proteínovej molekuly je sekvencia aminokyselín v nej, jednoducho reťazec, ktorý určuje štruktúru molekúl proteínu. Skladá sa z „kostra“, ktorá má pravidelnú štruktúru. Toto je opakujúca sa sekvencia -NH-CH-CO-. Samostatné postranné reťazce predstavujú radikály aminokyselín (R), ich vlastnosti určujú zloženie štruktúry bielkovín.
Aj keď je štruktúra molekúl proteínov rovnaká, môžu sa vo vlastnostiach líšiť len tým, že ich monoméry majú v reťazci inú sekvenciu. Usporiadanie aminokyselín v proteíne je určené génmi a určuje určité biologické funkcie proteínu. Sekvencia monomérov v molekulách zodpovedných za rovnakú funkciu je u rôznych druhov často blízka. Takéto molekuly - rovnaké alebo podobné v organizácii a vykonávajúce rovnaké funkcie v rôznych typoch organizmov - sú homológne proteíny. Štruktúra, vlastnosti a funkcie budúcich molekúl sú stanovené už v štádiu syntézy reťazca aminokyselín.
Niektoré spoločné funkcie
Štruktúra proteínov bola študovaná už dlho a analýza ich primárnej štruktúry nám umožnila urobiť určité zovšeobecnenia. Väčšina bielkovín sa vyznačuje prítomnosťou všetkých dvadsiatich aminokyselín, z ktorých je najmä veľa glycínu, alanínu, kyseliny asparágovej, glutamínu a málo tryptofánu, arginínu, metionínu,histidín. Jedinou výnimkou sú určité skupiny proteínov, napríklad históny. Sú potrebné na balenie DNA a obsahujú veľa histidínu.
Druhé zovšeobecnenie: v globulárnych proteínoch neexistujú žiadne všeobecné vzorce v striedaní aminokyselín. Ale aj polypeptidy, ktoré sú svojou biologickou aktivitou vzdialené, majú malé identické fragmenty molekúl.
Sekundárna štruktúra
Druhou úrovňou organizácie polypeptidového reťazca je jeho priestorové usporiadanie, ktoré je podporované vodíkovými väzbami. Prideľte α-helix a β-násobok. Časť reťazca nemá usporiadanú štruktúru, takéto zóny sa nazývajú amorfné.
Alfa špirála všetkých prírodných bielkovín je pravotočivá. Bočné radikály aminokyselín v špirále vždy smerujú von a sú umiestnené na opačných stranách jej osi. Ak sú nepolárne, sú zoskupené na jednej strane špirály, výsledkom čoho sú oblúky, ktoré vytvárajú podmienky pre zbiehanie rôznych častí špirály.
Beta-záhyby - vysoko pretiahnuté špirály - majú tendenciu byť umiestnené vedľa seba v molekule proteínu a tvoria paralelné a neparalelné β-skladané vrstvy.
Terciárna proteínová štruktúra
Tretia úroveň organizácie proteínovej molekuly je skladanie špirál, záhybov a amorfných častí do kompaktnej štruktúry. Je to spôsobené vzájomnou interakciou bočných radikálov monomérov. Takéto spojenia sú rozdelené do niekoľkých typov:
- medzi polárnymi radikálmi vznikajú vodíkové väzby;
- hydrofóbny– medzi nepolárnymi R-skupinami;
- elektrostatické príťažlivé sily (iónové väzby) – medzi skupinami, ktorých náboje sú opačné;
- disulfidové mostíky medzi cysteínovými radikálmi.
Posledným typom väzby (–S=S-) je kovalentná interakcia. Disulfidové mostíky posilňujú proteíny, ich štruktúra sa stáva odolnejšou. Takéto spojenia však nie sú potrebné. Napríklad v polypeptidovom reťazci môže byť veľmi málo cysteínu alebo sa jeho radikály nachádzajú v blízkosti a nemôžu vytvoriť „most“.
Štvrtá úroveň organizácie
Nie všetky proteíny tvoria kvartérnu štruktúru. Štruktúra proteínov na štvrtej úrovni je určená počtom polypeptidových reťazcov (protomérov). Sú prepojené rovnakými väzbami ako predchádzajúca úroveň organizácie, s výnimkou disulfidových mostíkov. Molekula pozostáva z niekoľkých protomérov, z ktorých každý má svoju špeciálnu (alebo identickú) terciárnu štruktúru.
Všetky úrovne organizácie určujú funkcie, ktoré budú výsledné proteíny vykonávať. Štruktúra bielkovín na prvej úrovni organizácie veľmi presne určuje ich následnú úlohu v bunke a tele ako celku.
Funkcie bielkovín
Je ťažké si čo i len predstaviť, aká dôležitá je úloha bielkovín v bunkovej aktivite. Vyššie sme skúmali ich štruktúru. Funkcie bielkovín od toho priamo závisia.
Plnia stavebnú (štrukturálnu) funkciu a tvoria základ cytoplazmy každej živej bunky. Tieto polyméry sú hlavným materiálom všetkých bunkových membrán, keďsú v komplexe s lipidmi. Patrí sem aj delenie bunky na kompartmenty, z ktorých každý má svoje vlastné reakcie. Faktom je, že každý komplex bunkových procesov si vyžaduje svoje podmienky, dôležitú úlohu zohráva najmä pH média. Proteíny vytvárajú tenké priečky, ktoré rozdeľujú bunku na takzvané kompartmenty. A samotný jav sa nazýva kompartmentalizácia.
Katalytická funkcia je regulovať všetky reakcie bunky. Všetky enzýmy sú pôvodom buď jednoduché alebo zložité proteíny.
Akýkoľvek druh pohybu organizmov (práca svalov, pohyb protoplazmy v bunke, blikanie mihalníc u prvokov atď.) vykonávajú bielkoviny. Štruktúra bielkovín im umožňuje pohybovať sa, vytvárať vlákna a prstence.
Prepravná funkcia spočíva v tom, že mnohé látky sú transportované cez bunkovú membránu špeciálnymi nosnými proteínmi.
Hormonálna úloha týchto polymérov je okamžite jasná: množstvo hormónov tvoria proteíny v štruktúre, napríklad inzulín, oxytocín.
Náhradná funkcia je daná tým, že proteíny sú schopné vytvárať usadeniny. Napríklad vaječný valgumín, mliečny kazeín, bielkoviny z rastlinných semien – uchovávajú veľké množstvo živín.
Všetky šľachy, kĺbové kĺby, kosti kostry, kopytá sú tvorené bielkovinami, čím sa dostávame k ich ďalšej funkcii - podpornej.
Proteínové molekuly sú receptory, ktoré vykonávajú selektívne rozpoznávanie určitých látok. V tejto úlohe sú známe najmä glykoproteíny a lektíny.
Najdôležitejšieimunitné faktory - protilátky a komplementový systém podľa pôvodu sú proteíny. Napríklad proces zrážania krvi je založený na zmenách proteínu fibrinogénu. Vnútorné steny pažeráka a žalúdka sú vystlané ochrannou vrstvou slizničných bielkovín – licínov. Toxíny sú tiež bielkovinového pôvodu. Základom kože, ktorá chráni telo zvierat, je kolagén. Všetky tieto proteínové funkcie sú ochranné.
No, posledná funkcia je regulačná. Existujú proteíny, ktoré riadia prácu genómu. To znamená, že regulujú transkripciu a preklad.
Bez ohľadu na to, aká dôležitá je úloha proteínov, vedci už dlho odhaľujú štruktúru proteínov. A teraz objavujú nové spôsoby využitia týchto vedomostí.
