Slovo „enzým“má latinské korene. V preklade to znamená „kysnuté cesto“. V angličtine sa používa pojem „enzým“, odvodený z gréckeho výrazu, ktorý znamená to isté. Enzýmy sú špecializované proteíny. Tvoria sa v bunkách a majú schopnosť urýchliť priebeh biochemických procesov. Inými slovami, pôsobia ako biologické katalyzátory. Uvažujme ďalej, čo predstavuje špecifickosť pôsobenia enzýmov. Typy špecifickosti budú tiež popísané v článku.
Všeobecné charakteristiky
Prejav katalytickej aktivity niektorých enzýmov je spôsobený prítomnosťou množstva neproteínových zlúčenín. Nazývajú sa kofaktory. Delia sa do 2 skupín: kovové ióny a množstvo anorganických látok, ako aj koenzýmy (organické zlúčeniny).
Mechanizmus činnosti
Svojou chemickou povahou patria enzýmy do skupiny proteínov. Na rozdiel od posledne menovaného však uvažované prvky obsahujú aktívnu stránku. Ide o unikátny komplex funkčných skupín aminokyselinových zvyškov. Sú striktne orientované v priestore kvôli terciárnej alebo kvartérnej štruktúre enzýmu. V aktívnomcentrom sú izolované katalytické a substrátové miesta. To posledné určuje špecifickosť enzýmov. Substrát je látka, na ktorú proteín pôsobí. Predtým sa verilo, že ich interakcia sa uskutočňuje na princípe „kľúča k hradu“. Inými slovami, aktívne miesto musí jasne zodpovedať substrátu. V súčasnosti prevláda iná hypotéza. Predpokladá sa, že spočiatku neexistuje presná zhoda, ale objavuje sa v priebehu interakcie látok. Druhé – katalytické – miesto ovplyvňuje špecifickosť pôsobenia. Inými slovami, určuje povahu zrýchlenej reakcie.
Building
Všetky enzýmy sú rozdelené na jedno- a dvojzložkové. Prvé majú štruktúru podobnú štruktúre jednoduchých bielkovín. Obsahujú iba aminokyseliny. Druhá skupina – bielkoviny – zahŕňa bielkovinové a nebielkovinové časti. Posledný je koenzým, prvý je apoenzým. Ten určuje substrátovú špecifickosť enzýmu. To znamená, že plní funkciu miesta substrátu v aktívnom centre. Koenzým teda pôsobí ako katalytická oblasť. Súvisí to so špecifickosťou akcie. Vitamíny, kovy a iné zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou môžu pôsobiť ako koenzýmy.
Katalýza
Výskyt akejkoľvek chemickej reakcie je spojený so zrážkou molekúl interagujúcich látok. Ich pohyb v systéme je určený prítomnosťou potenciálnej voľnej energie. Pre chemickú reakciu je potrebné, aby molekuly prešlistav. Inými slovami, musia mať dostatok sily, aby prešli cez energetickú bariéru. Predstavuje minimálne množstvo energie, aby všetky molekuly boli reaktívne. Všetky katalyzátory, vrátane enzýmov, sú schopné znižovať energetickú bariéru. To prispieva k zrýchlenému priebehu reakcie.
Aká je špecifickosť enzýmov?
Táto schopnosť je vyjadrená v zrýchlení iba určitej reakcie. Enzýmy môžu pôsobiť na rovnaký substrát. Každý z nich však urýchli len konkrétnu reakciu. Reaktívnu špecifickosť enzýmu možno vysledovať na príklade komplexu pyruvátdehydrogenázy. Zahŕňa bielkoviny, ktoré ovplyvňujú PVK. Hlavné sú: pyruvátdehydrogenáza, pyruvátdekarboxyláza, acetyltransferáza. Samotná reakcia sa nazýva oxidačná dekarboxylácia PVC. Jeho produktom je aktívna kyselina octová.
Klasifikácia
Existujú nasledujúce typy enzýmovej špecifickosti:
- Stereochemické. Vyjadruje sa v schopnosti látky ovplyvňovať jeden z možných substrátových stereoizomérov. Napríklad fumaráthydrotáza je schopná pôsobiť na fumarát. Neovplyvňuje však cis izomér - kyselinu maleínovú.
- Absolútne. Špecifickosť enzýmov tohto typu je vyjadrená v schopnosti látky ovplyvňovať iba špecifický substrát. Napríklad sacharáza reaguje výlučne so sacharózou, argináza s arginínom atď.
- Relatívny. Špecifickosť enzýmov v tomtoprípad je vyjadrený v schopnosti látky ovplyvňovať skupinu substrátov, ktoré majú väzbu rovnakého typu. Napríklad alfa-amyláza reaguje s glykogénom a škrobom. Majú väzbu glykozidického typu. Trypsín, pepsín, chymotrypsín ovplyvňujú mnohé proteíny zo skupiny peptidov.
Teplota
Enzýmy sú za určitých podmienok špecifické. Pre väčšinu z nich je teplota + 35 … + 45 stupňov považovaná za optimálnu. Keď je látka umiestnená v podmienkach s nižšími rýchlosťami, jej aktivita sa zníži. Tento stav sa nazýva reverzibilná inaktivácia. Keď teplota stúpne, jeho schopnosti sa obnovia. Stojí za zmienku, že pri umiestnení do podmienok, kde t je vyššie ako uvedené hodnoty, dôjde tiež k inaktivácii. V tomto prípade to však bude nezvratné, pretože pri poklese teploty sa neobnoví. Je to kvôli denaturácii molekuly.
Vplyv pH
Náboj molekuly závisí od kyslosti. V súlade s tým pH ovplyvňuje aktivitu aktívneho miesta a špecifickosť enzýmu. Optimálny index kyslosti pre každú látku je iný. Vo väčšine prípadov je to však 4-7. Napríklad pre slinnú alfa-amylázu je optimálna kyslosť 6,8. Medzitým existuje niekoľko výnimiek. Optimálna kyslosť pepsínu je napríklad 1,5-2,0, chymotrypsínu a trypsínu 8-9.
Koncentrácia
Čím viac enzýmov je prítomných, tým rýchlejšia je rýchlosť reakcie. Podobnýmožno urobiť záver aj o koncentrácii substrátu. Obsah nasýtenia cieľa je však teoreticky stanovený pre každú látku. S ním budú všetky aktívne centrá obsadené dostupným substrátom. V tomto prípade bude špecifickosť enzýmu maximálna, bez ohľadu na následné pridanie cieľov.
Regulačné látky
Dajú sa rozdeliť na inhibítory a aktivátory. Obe tieto kategórie sa delia na nešpecifické a špecifické. Posledný typ aktivátorov zahŕňa žlčové soli (pre lipázu v pankrease), chloridové ióny (pre alfa-amylázu), kyselinu chlorovodíkovú (pre pepsín). Nešpecifickými aktivátormi sú ióny horčíka, ktoré ovplyvňujú kinázy a fosfatázy a špecifickými inhibítormi sú koncové peptidy proenzýmov. Posledne menované sú neaktívne formy látok. Sú aktivované po štiepení koncových peptidov. Ich špecifické typy zodpovedajú každému jednotlivému proenzýmu. Napríklad v neaktívnej forme sa trypsín vyrába vo forme trypsinogénu. Jeho aktívne centrum je uzavreté koncovým hexapeptidom, ktorý je špecifickým inhibítorom. V procese aktivácie sa odštiepi. V dôsledku toho sa aktívne miesto trypsínu otvorí. Nešpecifické inhibítory sú soli ťažkých kovov. Napríklad síran meďnatý. Vyvolávajú denaturáciu zlúčenín.
Inhibícia
Môže byť konkurencieschopný. Tento jav je vyjadrený objavením sa štruktúrnej podobnosti medzi inhibítorom a substrátom. Oni súvstúpiť do boja o komunikáciu s aktívnym centrom. Ak je obsah inhibítora vyšší ako v substráte, vytvorí sa komplexný enzýmový inhibítor. Keď sa pridá cieľová látka, pomer sa zmení. V dôsledku toho bude inhibítor vytlačený. Napríklad sukcinát pôsobí ako substrát pre sukcinátdehydrogenázu. Inhibítory sú oxalacetát alebo malonát. Konkurenčné vplyvy sa považujú za produkty reakcie. Často sú podobné substrátom. Napríklad pre glukózu-6-fosfát je produktom glukóza. Substrát bude glukóza-6 fosfát. Nekompetitívna inhibícia neznamená štrukturálnu podobnosť medzi látkami. Inhibítor aj substrát sa môžu viazať na enzým súčasne. V tomto prípade sa vytvorí nová zlúčenina. Je to komplex-enzým-substrát-inhibítor. Počas interakcie je aktívne centrum zablokované. Je to spôsobené väzbou inhibítora na katalytické miesto AC. Príkladom je cytochrómoxidáza. Pre tento enzým pôsobí kyslík ako substrát. Soli kyseliny kyanovodíkovej sú inhibítory cytochrómoxidázy.
Alosterická regulácia
V niektorých prípadoch existuje okrem aktívneho centra, ktoré určuje špecifickosť enzýmu, ešte jeden odkaz. Je to alosterická zložka. Ak sa naň naviaže rovnomenný aktivátor, účinnosť enzýmu sa zvýši. Ak inhibítor reaguje s alosterickým centrom, aktivita látky sa zodpovedajúcim spôsobom zníži. Napríklad adenylátcykláza aguanylátcyklázy sú enzýmy s reguláciou alosterického typu.
