Štruktúra imunoglobulínov. Imunoglobulínové triedy

Obsah:

Štruktúra imunoglobulínov. Imunoglobulínové triedy
Štruktúra imunoglobulínov. Imunoglobulínové triedy
Anonim

Lymfatický systém človeka vykonáva množstvo dôležitých ochranných funkcií, ktoré bránia rozvoju patogénnych mikroorganizmov alebo vírusov v tekutých médiách, bunkách a tkanivách. Za humorálnu imunitu sú zodpovedné B-lymfocyty, ktoré pri ďalšom dozrievaní syntetizujú imunoglobulíny (Ig). Štruktúra týchto látok umožňuje nájsť, označiť a zničiť antigény, ktoré sa dostali do tela. Aké sú vlastnosti molekúl?

Plazmové bunky

Všetky lymfatické bunky ľudského tela sú rozdelené do dvoch veľkých skupín: T-lymfocyty a B-lymfocyty. Prvé sú zodpovedné za bunkovú imunitu, absorbujú antigény v procese fagocytózy. Úlohou druhého je syntetizovať špecifické protilátky - humorálna imunita.

B-lymfocyty sa stanovujú v sekundárnych lymfoidných orgánoch (lymfatické uzliny, slezina) a potom tvoria populáciu plazmatických buniek, ktoré sa tiež nazývajú plazmatické bunky. Ďalej migrujú do červenej kostnej drene, slizníc a tkanív.

Plazmocyty dosahujú veľké veľkosti (až 20 mikrónov), farbia sa bazofilne, teda do fialova pomocou farbív. V centrez týchto buniek je veľké jadro s charakteristickými zhlukmi heterochromatínu, ktoré pripomínajú lúče kolesa.

Cytoplazma sa farbí svetlejšie ako jadro. Nachádza sa v ňom výkonné transportné centrum pozostávajúce z endoplazmatického retikula a Golgiho aparátu. AH je pomerne silne vyvinutý a tvorí takzvaný svetelný dvor bunky.

Všetky tieto štruktúry sú zamerané na syntézu protilátok, ktoré sú zodpovedné za humorálnu imunitu. Štruktúra molekuly imunoglobulínu má svoje vlastné charakteristiky, preto je dôležité postupné a kvalitné dozrievanie týchto štruktúr v procese syntézy.

V skutočnosti to je dôvod, prečo bola vyvinutá taká hustá sieť EPS a Golgiho aparátu. Tiež genetický aparát plazmatických buniek, uzavretý v jadre, je zameraný hlavne na syntézu protilátkových proteínov. Zrelé plazmatické bunky sú príkladom vysokého stupňa odhodlania, takže sa zriedka delia.

štruktúra imunoglobulínov
štruktúra imunoglobulínov

Štruktúra imunoglobulínových protilátok

Tieto vysoko špecializované molekuly sú glykoproteíny, pretože majú bielkovinové a sacharidové časti. Zaujíma nás kostra imunoglobulínov.

Molekula pozostáva zo 4 peptidových reťazcov: dvoch ťažkých (H-reťazce) a dvoch ľahkých (L-reťazce). Navzájom sa spájajú disulfidovými väzbami a výsledkom je, že môžeme pozorovať tvar molekuly pripomínajúci prak.

Štruktúra imunoglobulínov je zameraná na spojenie s antigénmi pomocou špecifických Fab-fragmentov. Na voľných koncoch „praku“je každá takáto oblasť tvorená dvoma variabilnými doménami: jednou z ťažkých ajeden zo svetelnej reťaze. Trvalé domény slúžia ako lešenie (3 na každom ťažkom reťazci a jedna na ľahkých reťazcoch).

Mobilita variabilných koncov imunoglobulínu je zabezpečená prítomnosťou pántovej oblasti v mieste, kde sa vytvára disulfidová väzba medzi dvoma H-reťazcami. To značne zjednodušuje proces interakcie antigén-protilátka.

Tretí koniec molekuly, ktorý neinteraguje s cudzími molekulami, zostáva nezohľadnený. Nazýva sa Fc oblasť a je zodpovedná za pripojenie imunoglobulínu na membrány plazmatických buniek a iných buniek. Mimochodom, ľahké reťazce môžu byť dvoch typov: kappa (κ) a lambda (λ). Sú navzájom prepojené disulfidovými väzbami. Existuje aj päť typov ťažkých reťazcov, podľa ktorých sa klasifikujú rôzne typy imunoglobulínov. Sú to reťazce α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gama) Μ-(mu).

Niektoré protilátky sú schopné vytvárať polymérne štruktúry, ktoré sú stabilizované ďalšími J-peptidmi. Takto vznikajú diméry, triméry, tetraméry alebo pentoméry Ig určitého typu.

Ďalší dodatočný S-reťazec je charakteristický pre sekrečné imunoglobulíny, ktorých štruktúra a biochémia im umožňuje fungovať v slizniciach úst alebo čriev. Tento extra reťazec zabraňuje prirodzeným enzýmom rozkladať molekuly protilátok.

štruktúra molekuly imunoglobulínu
štruktúra molekuly imunoglobulínu

Štruktúra a triedy imunoglobulínov

Rozmanitosť protilátok v našom tele predurčuje variabilitu funkcií humorálnej imunity. Každá trieda Igmá svoje charakteristické vlastnosti, podľa ktorých nie je ťažké uhádnuť ich úlohu v imunitnom systéme.

Štruktúra a funkcie imunoglobulínov sú na sebe priamo závislé. Na molekulárnej úrovni sa líšia sekvenciou aminokyselín ťažkého reťazca, ktorých typy sme už spomenuli. Preto existuje 5 typov imunoglobulínov: IgG, IgA, IgE, IgM a IgD.

štruktúra imunoglobulínu g
štruktúra imunoglobulínu g

Vlastnosti imunoglobulínu G

IgG netvorí polyméry a neintegruje sa do bunkových membrán. V zložení molekúl bola odhalená prítomnosť gama-ťažkého reťazca.

Výrazným znakom tejto triedy je skutočnosť, že iba tieto protilátky sú schopné preniknúť cez placentárnu bariéru a vytvoriť imunitnú obranu plodu.

IgG tvorí 70 – 80 % všetkých sérových protilátok, takže molekuly sa dajú ľahko zistiť laboratórnymi metódami. V krvi je priemerný obsah tejto triedy 12 g / l a táto hodnota sa zvyčajne dosiahne vo veku 12 rokov.

Štruktúra imunoglobulínu G vám umožňuje vykonávať nasledujúce funkcie:

  1. Detoxikácia.
  2. Opsonizácia antigénov.
  3. Začatie cytolýzy sprostredkovanej komplementom.
  4. Prezentácia antigénu zabíjačským bunkám.
  5. Zabezpečenie imunity novorodenca.
  6. štruktúra imunoglobulínovej protilátky
    štruktúra imunoglobulínovej protilátky

Imunoglobulín A: vlastnosti a funkcie

Táto trieda protilátok sa vyskytuje v dvoch formách: sérová a sekrečná.

V krvnom sére IgA tvorí 10-15% všetkých protilátok a jeho priemerné množstvoje 2,5 g/l do veku 10 rokov.

Viac nás zaujíma sekrečná forma imunoglobulínu A, keďže asi 60% molekúl tejto triedy protilátok je koncentrovaných v slizniciach tela.

Štruktúra imunoglobulínu A sa vyznačuje aj svojou variabilitou v dôsledku prítomnosti J-peptidu, ktorý sa môže podieľať na tvorbe dimérov, trimérov alebo tetramérov. Vďaka tomu je jeden takýto komplex protilátok schopný viazať veľké množstvo antigénov.

Počas tvorby IgA sa na molekulu naviaže ďalšia zložka – S-proteín. Jeho hlavnou úlohou je chrániť celý komplex pred deštruktívnym pôsobením enzýmov a iných buniek ľudského lymfatického systému.

Imunoglobulín A sa nachádza v slizniciach gastrointestinálneho traktu, urogenitálneho systému a dýchacieho traktu. Molekuly IgA obaľujú antigénne častice, čím bránia ich priľnutiu k stenám dutých orgánov.

Funkcie tejto triedy protilátok sú nasledovné:

  1. Neutralizácia antigénov.
  2. Prvá bariéra všetkých molekúl humorálnej imunity.
  3. Opsonizujte a označte antigény.
funkcie štruktúry imunoglobulínov
funkcie štruktúry imunoglobulínov

Imunoglobulín M

Zástupcovia triedy IgM sa vyznačujú veľkými molekulovými veľkosťami, pretože ich komplexy sú pentaméry. Celá štruktúra je podporovaná J-proteínom a kostrou molekuly sú ťažké reťazce typu nu.

Pentamérna štruktúra je charakteristická pre sekrečnú formu tohto imunoglobulínu, ale existujú aj monoméry. Posledne menované sú pripevnené k membránamB-lymfocyty, čím pomáha bunkám odhaliť patogénne prvky v telesných tekutinách.

Len 5-10% je IgM v krvnom sére a jeho obsah v priemere nepresahuje 1 g/l. Protilátky tejto triedy sú evolučne najstaršie a syntetizujú ich iba B-lymfocyty a ich prekurzory (plazmocyty toho nie sú schopné).

Počet protilátok M sa u novorodencov zvyšuje, pretože. je to faktor pri intenzívnej sekrécii IgG. Takáto stimulácia má pozitívny vplyv na rozvoj imunity bábätka.

Štruktúra imunoglobulínu M neumožňuje prechod cez placentárnu bariéru, takže detekcia týchto protilátok vo fetálnych tekutinách sa stáva signálom narušenia metabolických mechanizmov, infekcie alebo defektu v placente.

Funkcie IgM:

  1. Neutralizácia.
  2. Opsonizácia.
  3. Aktivácia cytolýzy závislej od komplementu.
  4. Tvorba imunity novorodenca.
  5. štruktúra imunoglobulínov triedy imunoglobulínov
    štruktúra imunoglobulínov triedy imunoglobulínov

Vlastnosti imunoglobulínu D

Tento typ protilátok bol málo študovaný, takže ich úloha v tele nie je úplne pochopená. IgD sa vyskytuje iba vo forme monomérov, v krvnom sére tieto molekuly tvoria najviac 0,2 % všetkých protilátok (0,03 g/l).

Hlavnou funkciou imunoglobulínu D je príjem v membráne B-lymfocytov, ale len 15 % z celej populácie týchto buniek má IgD. Protilátky sú pripojené pomocou Fc-konca molekuly a ťažké reťazce patria do triedy delta.

Štruktúra a funkcieimunoglobulín E

Táto trieda tvorí malú časť všetkých protilátok v sére (0,00025 %). IgE, tiež známy ako reagin, sú vysoko cytofilné: monoméry týchto imunoglobulínov sú pripojené k membránam žírnych buniek a bazofilov. V dôsledku toho IgE ovplyvňuje produkciu histamínu, čo vedie k rozvoju zápalových reakcií.

Ťažké reťazce typu Epsilon sú prítomné v štruktúre imunoglobulínu E.

Pre malé množstvo sa tieto protilátky veľmi ťažko zisťujú laboratórnymi metódami v krvnom sére. Zvýšené IgE je dôležitým diagnostickým znakom alergických reakcií.

štruktúra biochémie imunoglobulínov
štruktúra biochémie imunoglobulínov

Závery

Štruktúra imunoglobulínov priamo ovplyvňuje ich funkcie v tele. Humorálna imunita hrá veľkú úlohu pri udržiavaní homeostázy, takže všetky protilátky musia fungovať jasne a hladko.

Obsah všetkých tried Ig je prísne definovaný pre ľudí. Akékoľvek zmeny zaznamenané v laboratóriu môžu byť dôvodom rozvoja patologických procesov. Toto používajú lekári vo svojej praxi.

Odporúča: